El aumento de oxigenación de la hemoglobina en los pulmones y la
rápida liberación de dioxígeno en los tejidos gracias a los efectos del pH y la presión parcial del dióxido de carbono, pCO2,
es conocido como el efecto Bohr. Los tejidos de metabolización rápida,
como el músculo durante la contracción, generan grandes cantidades de iones de hidrógeno y dióxido de carbono. Para liberar dioxígeno
donde es más necesario, la hemoglobina ha evolucionado para responder a
las concentraciones de estas dos sustancias. Al igual que el 2,3-BPG,
los iones de hidrógeno y el dióxido de carbono son efectores alostéricos
de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios de enlace
del dioxígeno.
La afinidad de la hemoglobina respecto al dioxígeno disminuye, al bajar el valor del pH de 7,4. Por lo tanto, cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH, tiende a liberar más dioxígeno. Por ejemplo, el transporte desde los pulmones, con pH de 7,4 y un pO2 de 100 torr, hacia el músculo activo, con un pH de 7,2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta en la liberación de un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula de hemoglobina. Mientras que en el caso de no encontrarse ningún cambio de pH o de la pO2 se liberaría solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina.
En el metabolismo aeróbico en los tejidos, el CO2 liberado y la pCO2 aumentan con un incremento simultáneo de iones H+. El pH de los tejidos se reduce debido a la formación de ácidos metabólicos como el ácido carbónico y láctico. A pH bajo la afinidad de la hemoglobina hacia el dioxígeno se reduce y aumenta la velocidad de disociación del dioxígeno de la oxihemoglobina en los tejidos. La condición inversa prevalece en los pulmones, donde pCO2 es baja y el pH es alto, por lo tanto la afinidad de la hemoglobina para unirse con O2 aumenta. Al enlazarse con el primer dioxígeno, la hemoglobina sufre cambios conformacionales y pasa del estado T al R, aumentando así la cooperatividad.
La hemoglobina se enlaza al dióxido de carbono en los tejidos después de liberar dioxígeno, y transporta el 15 % del total de CO2 transportado en la sangre. También tiene una función como tampón químico, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro moléculas de dioxígeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre.
La afinidad de la hemoglobina respecto al dioxígeno disminuye, al bajar el valor del pH de 7,4. Por lo tanto, cuando la hemoglobina se mueve hacia la región con menor pH, tiende a liberar más dioxígeno. Por ejemplo, el transporte desde los pulmones, con pH de 7,4 y un pO2 de 100 torr, hacia el músculo activo, con un pH de 7,2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta en la liberación de un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula de hemoglobina. Mientras que en el caso de no encontrarse ningún cambio de pH o de la pO2 se liberaría solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina.
En el metabolismo aeróbico en los tejidos, el CO2 liberado y la pCO2 aumentan con un incremento simultáneo de iones H+. El pH de los tejidos se reduce debido a la formación de ácidos metabólicos como el ácido carbónico y láctico. A pH bajo la afinidad de la hemoglobina hacia el dioxígeno se reduce y aumenta la velocidad de disociación del dioxígeno de la oxihemoglobina en los tejidos. La condición inversa prevalece en los pulmones, donde pCO2 es baja y el pH es alto, por lo tanto la afinidad de la hemoglobina para unirse con O2 aumenta. Al enlazarse con el primer dioxígeno, la hemoglobina sufre cambios conformacionales y pasa del estado T al R, aumentando así la cooperatividad.
La hemoglobina se enlaza al dióxido de carbono en los tejidos después de liberar dioxígeno, y transporta el 15 % del total de CO2 transportado en la sangre. También tiene una función como tampón químico, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro moléculas de dioxígeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre.
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