En 1825 J.F. Engelhard descubrió que la relación del hierro con la proteína era idéntica en las hemoglobinas de varias especies.3 A partir de la masa atómica conocida del hierro calculó la masa molecular de la hemoglobina como n × 16 000 (n
= número de átomos de hierro por molécula de hemoglobina, que ahora se
sabe que es 4), la primera determinación de la masa molecular de una
proteína. Esta "conclusión apresurada" causó mucha burla en el momento
entre los científicos que no podían creer que ninguna molécula pudiera
ser tan grande. Gilbert Smithson Adair confirmó los resultados de Engelhard en 1925 midiendo la presión osmótica de las disoluciones de hemoglobina.4
La proteína hemoglobina que transporta el dioxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882).5 En 1851,6 el fisiólogo alemán Otto Funke publicó una serie de artículos en los que describía el crecimiento de los cristales de hemoglobina mediante la dilución sucesiva de glóbulos rojos con un disolvente —agua pura, alcohol o éter—, seguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución.7 La oxigenación reversible de la hemoglobina fue descrita unos años más tarde por Felix Hoppe-Seyler.8
En 1959, Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina) por cristalografía de rayos X.910 Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962, compartido con John Kendrew.
El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard.
El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina, lo que refleja el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro, que puede unirse a una molécula de dioxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. El tipo más común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades.
La proteína hemoglobina que transporta el dioxígeno fue descubierta en 1840 por el médico y químico alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882).5 En 1851,6 el fisiólogo alemán Otto Funke publicó una serie de artículos en los que describía el crecimiento de los cristales de hemoglobina mediante la dilución sucesiva de glóbulos rojos con un disolvente —agua pura, alcohol o éter—, seguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución.7 La oxigenación reversible de la hemoglobina fue descrita unos años más tarde por Felix Hoppe-Seyler.8
En 1959, Max Perutz determinó la estructura molecular de la mioglobina (similar a la hemoglobina) por cristalografía de rayos X.910 Este trabajo le supuso la concesión del Premio Nobel de Química de 1962, compartido con John Kendrew.
El papel de la hemoglobina en la sangre fue dilucidado por el fisiólogo francés Claude Bernard.
El nombre de la hemoglobina deriva de las palabras heme y globina, lo que refleja el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado. Cada grupo hemo contiene un átomo de hierro, que puede unirse a una molécula de dioxígeno a través de fuerzas dipolares iónicas inducidas. El tipo más común de la hemoglobina en los mamíferos contiene cuatro de tales subunidades.
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